Verhinderung der Bildung von Beta-Amyloid. Grüntee-Extrakt verhindert die Bildung von Beta-Amyloid-Plaques bei der Alzheimer-Krankheit

Wenn die Hautoberfläche rau wird und dunkle Tuberkel darauf erscheinen, kann dies auf Stoffwechselstörungen hinweisen, die an diesen Stellen zur Ansammlung eines pathologischen Proteins, Amyloid, führen. Sie sollten den Arztbesuch nicht aufschieben: Sie können warten, bis das Protein das Hautgewebe im Laufe der Zeit ersetzt, und es wird seine Funktionen nicht mehr erfüllen. Ohne die richtige Therapie wirken sich strukturelle Veränderungen auf die inneren Organe aus.

Wenn nur Hautgewebe betroffen ist, wird eine lichenoide Amyloidose der Haut diagnostiziert. Es ist behandelbar, wird von einem Dermatologen beobachtet, und es kann notwendig sein, ständig lokale Heilmittel zu verwenden. Wenn die Krankheit systemisch ist, lagert sich Amyloid in den inneren Organen ab, der Therapeut und andere Spezialisten beschäftigen sich mit der Therapie. Als nächstes werden wir darüber sprechen, wie man diese Zustände unterscheidet und was getan werden kann, wenn Symptome auftreten.

Was ist Amyloidose und warum sollten wir uns davor fürchten?

Amyloidose ist eine chronische Krankheit, die eine Verletzung des Proteinstoffwechsels darstellt und zur Bildung von Amyloid im Körper führt. Seine Besonderheit liegt in der Tatsache, dass es die Wechselwirkung von Gewebeenzymen stört und sie um die Gefäße herum zusammendrückt, was zum Tod eines Teils des Organs führt. Amyloidose lässt sich bildlich mit einem Feuer vergleichen: Hier und da bilden sich „Hot Spots of Fire“, die alles auf ihrem Weg zerstören und nach und nach miteinander verschmelzen. Das Organ, in dem sich das Amyloid-Protein ablagert, wird nach und nach in Mitleidenschaft gezogen – wenn der Prozess nicht gestoppt wird – wird seine Struktur vollständig durch ein pathologisches Protein ersetzt.

Einstufung

Die offizielle Klassifikation der Amyloidose lautet:

Der primäre systemische Prozess, wenn Amyloid sowohl in der Haut als auch in den inneren Organen abgelagert wird. Denn durch Vererbung (familiäre Amyloidose) oder zufällig tritt eine bestimmte Kombination von Genen auf, die für die Bildung veränderter Zellen in den inneren Organen oder der Haut verantwortlich sind, die das Amyloid-Vorläuferprotein synthetisieren.
Sekundäre systemische Amyloidose. Die Haut und die inneren Organe sind am pathologischen Prozess beteiligt. Die Ursachen der sekundären Amyloidose sind Erkrankungen, die den Körper über lange Zeit mit Giftstoffen „versorgen“. Dies sind Tuberkulose, Lepra, chronische Bronchitis, Syphilis, Bronchiektasen, Nephritis, rheumatoide Arthritis, Colitis ulcerosa, Langzeitkaries, Mandelentzündung.
Die lokale Ablagerung von Amyloid in der Haut wird als lichenoide (flechtenartige) Amyloidose bezeichnet. Es ist auch in 2 Arten unterteilt. Der erste ist ein primärer Prozess, der aus unbekannten Gründen (idiopathische Amyloidose) oder aufgrund einer Veränderung der Gene auftritt. Der zweite Typ ist die sekundäre kutane Amyloidose. Es entwickelt sich vor dem Hintergrund verschiedener (meist chronischer) dermatologischer Erkrankungen: Seborrhoische Warzen verschiedener Art, Tumorerkrankungen der Haut.

Am häufigsten wird Amyloid während des primären lichenoiden Prozesses in der Haut abgelagert, gefolgt von einer primären systemischen Amyloidose. Wenn die Bildung von Amyloid vor dem Hintergrund chronischer Erkrankungen systemisch auftritt, ist die Haut selten betroffen (Herz und Nieren leiden eher).

Symptome

Etwas unterschiedlich ist das Krankheitsbild bei verschiedenen Formen der Hautamyloidose.

Primärer Systemprozess

Die Haut wird nicht sofort in Mitleidenschaft gezogen. Anfangs gibt es Symptome einer Schädigung eines inneren Organs. Normalerweise leidet zuerst das Herz; dies manifestiert sich in der Entwicklung von Herzrhythmusstörungen, Schmerzen darin. Mit der Ablagerung von Amyloid in den Magen- und Darmwänden entwickeln sich Verstopfung, Übelkeit, die manchmal bis zum Erbrechen reicht. Muskelschäden äußern sich in ihrem Schmerz und spiegeln sich in Bewegungen in den Gelenken wider: Ihre Amplitude nimmt ab.

Das Gesicht des Patienten wird blass, die Zunge vergrößert sich manchmal so stark, dass sie möglicherweise nicht mehr in den Mund passt. Dann gibt es Hautsymptome: dichte Knötchen, Plaques oder kleine Tumore; ihre Farbe ist blasser als der Rest der Haut. Selten manifestiert sich die primäre kutane Amyloidose durch einen blasenbildenden Hautausschlag: Dann befinden sich die mit blutigem Inhalt gefüllten Elemente an Stellen, an denen sie ständig mit der Kleidung reiben.

Der Ausschlag ist lokalisiert, hauptsächlich an Stellen natürlicher Hautfalten: in den Achselhöhlen, in der Leistengegend und an den Oberschenkeln; kann um die Augen und sogar im Mund erscheinen. Die Elemente verschmelzen miteinander und bilden raue Bereiche, deren Farbe dunkler ist als in anderen Bereichen. Die Hautausschlagelemente unterscheiden sich nicht in Juckreiz oder Schmerzen.

Sekundärsystemprozess

Vor den Hautmanifestationen der Krankheit hustet eine Person lange (wenn die Ursache Tuberkulose, chronische Bronchitis oder Bronchiektasen ist), friert mehr, insbesondere im Lendenbereich (wenn die Ursache ein Nierenschaden ist), er hat Schmerzen in der Knochen oder Gelenke. Vor diesem Hintergrund der allgemeinen Krankheit treten verschiedene Elemente des Hautausschlags auf. Einige von ihnen sind dicht und scheibenförmig und haben eine dunkelrosa Farbe. Andere sind gelblich, sind dichte Knötchen. Wieder andere ähneln Plaques mit, lösen sich aber nicht ab. Es ist unmöglich, sie nicht zu bemerken: Die Herde jucken stark.

Die Elemente des Ausschlags sind auf Brust, Hals, Gesicht und im Mund lokalisiert, der aufgrund der Tatsache, dass die Zunge groß und geschwollen wird, nicht gut schließt.

Sekundäre kutane Amyloidose

Es entwickelt sich vor dem Hintergrund einer langfristigen dermatologischen Erkrankung (meistens handelt es sich um Neurodermitis oder). Gleichzeitig verändern sich die Primärelemente, in ihnen tritt ein rauer, gänsehautartiger Ausschlag auf.

Wenn Vidal-Flechte bei sekundärer Amyloidose der Haut auftritt, entwickelt sich die Krankheit wie folgt:

Anfänglich tritt auf der unveränderten Hautstelle starker Juckreiz auf. Es tritt normalerweise an den Falten der Gelenke, am Nacken, an der Vulva oder zwischen den Pobacken auf. Der Juckreiz nimmt abends und nachts zu und ist morgens fast nicht zu spüren.
Die Läsion ändert ihre Farbe von rot nach braun, Elemente eines hoch aufragenden Ausschlags in verschiedenen Formen erscheinen. Spürt man diese Stelle, spürt man trockene und harte Haut, in kleinen „Gänsehaut“.
Außerdem wird der betroffene Bereich dichter und trockener. Seine Farbe ändert sich zu rosa Kaffee; er wird von langen Furchen durchzogen, die in unterschiedlichen Winkeln verlaufen.
Bis die dunklen erhabenen Knötchen erscheinen, kann der betroffene Bereich fast verschwunden sein und einen Fleck dunkler (selten hellerer) Haut hinterlassen.

Primäre lichenoide Amyloidose

Die Symptome treten auf zuvor gereinigter Haut auf. Dies sind Knötchen, Flecken oder Plaques mit folgenden Merkmalen:

haben eine konische oder flache (warzenähnliche) Form;
dichte Textur;
mehrere Elemente des Ausschlags, die nicht miteinander verschmelzen;
braune Farbe;
Lokalisation: Schienbeine, Oberschenkel, manchmal - Gesicht;
der Ausschlag ist symmetrisch;
in den betroffenen Bereichen ist starker Juckreiz zu spüren;
Zwischen den Hautausschlägen können Bereiche mit zu weißer, depigmentierter Haut auftreten.

Diagnose stellen

Die Diagnose der Amyloidose der Haut ist ziemlich schwierig, da die Krankheit vielen anderen dermatologischen Erkrankungen ähnelt. Sie wird von einem Dermatologen durchgeführt. Er kann eine Diagnose nur auf der Grundlage einer histologischen Untersuchung stellen, indem er eine Biopsie des betroffenen Bereichs entnimmt.

Um herauszufinden, ob ein System- oder lokaler Prozess stattfindet, müssen Sie eine Reihe von instrumentellen Tests durchführen. So ist es notwendig, Ultraschalluntersuchungen (Ultraschall) durchzuführen: von Herz, Magen-Darm-Trakt, Milz, Nieren, Muskeln. Wenn der Arzt nach den Ergebnissen einer Ultraschalluntersuchung durch die Größe eines Organs alarmiert ist, muss er sich zur Klärung seiner Läsion einer Magnetresonanztomographie unterziehen. Die Tatsache, dass es sich um im inneren Organ abgelagertes Amyloid handelt, kann erst nach einer Biopsie festgestellt werden.

Therapie

Die Behandlung der Pathologie ist ausschließlich konservativ und sehr langwierig. Hierfür gelten:

Behandlung von Elementen des Hautausschlags mit Salben mit Glukokortikoiden: Prednisolon, Cloveit, Cutiveit;
Anwendungen mit Dimexid 1:10 mit Wasser verdünnt, einige Ärzte fügen Colchicin hinzu;
bei starkem Juckreiz können Dikain, Lidocain oder ein anderes Anästhetikum auf die Elemente des Hautausschlags aufgetragen werden;
Lasertherapie;
orales Cyclophosphamid, Medikamente gegen Malaria;
Einnahme der Vitamine B und PP, A und E;
intradermale Verabreichung von Glukokortikoiden: "Prednisolon", "Hydrocortison";
intramuskuläre Injektionen einer Lösung von Unitiol 5%.

Vorhersage

Die Pathologie kann nur mit einer lokalen, lichenoiden Form vollständig geheilt werden. Eine ständige Überwachung durch einen Dermatologen ist erforderlich, um einen möglichen Rückfall zu überwachen. Bei systemischen Formen ist es nur möglich, die Bildung von Amyloidprotein zu stoppen, aber es ist unmöglich, es aus den inneren Organen zu entfernen.

Störungen des Fettstoffwechsels im Körper bleiben lange unbemerkt, führen aber früher oder später zu negativen Folgen. Wenn das Auftreten von Xanthomen (Cholesterin-Plaques am Körper) nicht gefährlich ist, sondern eher auf einen kosmetischen Defekt hinweist, dann ist vaskuläre Arteriosklerose ein ernsthaftes und behandlungsbedürftiges Problem. Für den fast asymptomatischen Verlauf und die gewaltigen Komplikationen erhielt die Krankheit einen inoffiziellen Namen - ein liebevoller Killer. Ist es möglich, bereits gebildete Plaques an der Gefäßwand aufzulösen, und wie geht das? Versuchen wir es herauszufinden.

Warum Plaques auf den Gefäßen abgelagert werden

Das Auftreten von Cholesterin-Plaques am Körper oder an der Innenwand von Blutgefäßen ist immer mit Stoffwechselstörungen verbunden. Die genaue Ursache für die Entwicklung der Krankheit durch Ärzte wurde noch nicht benannt, und in der wissenschaftlichen Welt werden mehrere Hypothesen aufgestellt:

Lipoproteininfiltration - Die Ablagerung von Cholesterin in den Wänden von Arterien und Arteriolen erfolgt hauptsächlich, d.h. ohne besonderen Grund.
Die Theorie der primären Dysfunktion des Endothels - hier tritt eine Schädigung der Gefäßwand in den Vordergrund und erst dann die Ablagerung von Cholesterinmolekülen.
Die Autoimmuntheorie verbindet den Bildungsprozess mit Störungen der zellulären Verbindung der Immunität - einem Angriff durch Leukozyten und Makrophagen des Gefäßendothels.
Die monoklonale Hypothese erklärt die Krankheit durch das primäre Auftreten eines pathologischen Klons glatter Muskelgewebezellen, der Cholesterinmoleküle an sich "anziehen" kann.
Einige Wissenschaftler finden einen Zusammenhang in der Entwicklung der Pathologie und der primären Schädigung der Wände von Blutgefäßen durch Viruspartikel (CMVI, Herpes usw.).
Die Peroxid-Hypothese spricht von einer Verletzung der antioxidativen Systeme des Körpers und der Prozesse der Lipidperoxidation.
Hormonelle Hypothese - Demnach kann die erhöhte funktionelle Aktivität der Hypophyse zu einer Erhöhung der Synthese von Baustoffen für Cholesterin in der Leber führen.
Die genetische Hypothese spricht von einem erblichen Defekt im Gefäßendothel.

Trotz verschiedener Annahmen sind sich Wissenschaftler einig, dass die Entstehung der Krankheit in erster Linie durch Lebensstil und Ernährung beeinflusst wird. Zu den provozierenden Faktoren, die Arteriosklerose verursachen können, gehören:

Rauchen;
hoher Gesamtcholesterinspiegel im Blut (> 5,1 mmol / l);
anhaltende Hypertonie, bei der der Blutdruck höher als 140/90 mm Hg ist. Kunst.;
Stoffwechselerkrankungen (Diabetes mellitus, Hypothyreose, metabolisches Syndrom usw.);
postmenopausale Frauen;
Fettleibigkeit (BMI über 30);
körperliche Inaktivität, minimale körperliche Aktivität;
Stress, regelmäßige emotionale Überforderung;
Nichteinhaltung der Grundsätze der richtigen Ernährung.

Was sind Cholesterinplaques und wie entstehen sie? Es gibt mehrere aufeinanderfolgende Stadien in der Pathogenese der Arteriosklerose:

Das Auftreten von Fettflecken auf dem Gefäßendothel. Frei im Blut zirkulierende atherogene Cholesterinfraktionen binden an Proteoglykane an der Innenwand überwiegend kleiner Gefäße und lagern sich in dünner Schicht auf dem Endothel ab.
Liposklerose ist eine Zunahme der Dicke und Größe der Plaque. In diesem Stadium wächst der Fettfleck in das Bindegewebe ein und noch mehr Lipide werden darauf abgelagert.
Atheromtose - Keimung von Plaque in der Muskelschicht der Arterie. Fettdepots werden noch voluminöser, sie schädigen das Endothel und wachsen tiefer in die Gefäßdicke hinein.
Atherokalzinose ist eine Verdickung einer Cholesterinplaque. Die Dicke der Fettablagerungen wächst, Verkalkungen lagern sich darin ab. Die Plaque wird sehr dicht und verengt das Lumen des Gefäßes erheblich, was zu Durchblutungsstörungen führt.

Was sind Plaketten

Es ist wichtig zu verstehen, dass die betreffende Krankheit mit mehreren Stoffwechselstörungen verbunden ist. Dieser Vorgang wirkt sich auf den gesamten Körper aus. Gleichzeitig wird je nach klinisch signifikanter Lokalisation Atherosklerose unterschieden:

Aorta;
Koronar-(Herz-)Arterien;
Gefäße des Gehirns;
Nierenarterien;
Gefäße der unteren Extremitäten.

Arteriosklerose der Hauptschlagader – dem größten Gefäß des menschlichen Körpers – verläuft lange Zeit asymptomatisch und kann nur bei einer Untersuchung (z. B. Aortokardiographie) festgestellt werden. Gelegentlich sind Patienten besorgt über nicht intensives Drücken, das Schmerzen in der Brust oder im Unterleib lindert. Zu den charakteristischen Anzeichen der Krankheit gehören auch Atemnot, arterielle Hypertonie (ein Druckanstieg tritt hauptsächlich aufgrund von systolischen "oberen") auf.

Cholesterinplaques betreffen oft die Koronararterien. Eine Verletzung der Blutversorgung des Herzmuskels führt schnell zu einem Krankheitsbild der typischen Angina pectoris - drückende Schmerzen in der Brust bei körperlicher Aktivität, Atemnot, ein unerklärliches Gefühl von Todesangst. Mit der Zeit nimmt die Häufigkeit der Anfälle zu und der Patient entwickelt Anzeichen einer Herzinsuffizienz.

Die vorherrschende Läsion wird genannt. Diese Pathologie ist bei älteren Menschen üblich und manifestiert sich:

Ermüdung;
Abnahme der Arbeitsfähigkeit;
eine starke Verschlechterung des Gedächtnisses;
erhöhte Erregbarkeit;
Reizbarkeit;
Schärfung von Persönlichkeits- und Persönlichkeitsmerkmalen: Zum Beispiel wird eine sparsame Person gierig, eine selbstbewusste Person wird egoistisch, egoistisch usw .;
Schlaflosigkeit;
Kopfschmerzen;
Schwindel;
Geräusche im Kopf/Ohren.

Bei der vorherrschenden Ablagerung von Cholesterin an den Wänden der Nierengefäße kommt es zu einem anhaltenden Blutdruckanstieg (hauptsächlich aufgrund diastolischer, „niedrigerer“) und fortschreitenden Anzeichen einer Insuffizienz der Organe des Harnsystems: Ödeme, Dysurie, Ziehen Schmerzen in der Lendengegend.

Es kommt etwas seltener vor. Sie äußert sich durch Schmerzen in der Wadenmuskulatur, die durch längeres Gehen verstärkt werden (sog. Schaufensterkrankheit). Das Fehlen einer rechtzeitigen Behandlung führt zur Entwicklung eines trophischen Geschwürs und dann zu Gangrän des Beins.

Neben der Gefäßwand lagert sich auch oft Cholesterin ein. Solche Plaques werden als Xanthoma (Xanthelasma) bezeichnet. Sie sehen aus wie flache oder gelbliche Wen, leicht erhaben über der Oberfläche gesunder Haut.

Warum sind atherosklerotische Plaques gefährlich?

Die Gefahr der Arteriosklerose besteht nicht in Schäden an der Gefäßwand, sondern in gewaltigen Komplikationen, die durch Durchblutungsstörungen verursacht werden. Durch die verengten Arterien gelangt kaum Blut in die inneren Organe und der Patient entwickelt akute oder chronische Zustände, die mit Sauerstoff- und Nährstoffmangel einhergehen. Zuallererst leiden Systeme, die lebenslang intensiv arbeiten und ständig Energiereserven auffüllen müssen - Herz und Gehirn.

Häufige Komplikationen der Arteriosklerose sind:

akuter Myokardinfarkt;
Herzischämie;
chronische Herzinsuffizienz;
Schlaganfall - Schlaganfall;
Enzephalopathie;
Gangrän der unteren Extremitäten.

Deshalb gehört die Behandlung der Atherosklerose zu den Prioritäten der modernen Gesundheitsversorgung. Und wie wird diese Krankheit behandelt und gibt es Mittel, die vorhandene Cholesterin-Plaques auflösen können?

So entfernen Sie atherosklerotische Plaque

Die Behandlung der Atherosklerose ist ein langwieriger Prozess, der die Zusammenarbeit des Patienten und seines Arztes erfordert. Damit die Auflösung von Cholesterin-Plaques möglichst effektiv ist, ist es wichtig, nicht nur Pillen einzunehmen, sondern auch auf Ihren Lebensstil und Ihre Ernährung zu achten. Wirksam sind nach Ansicht der Mehrheit der Patienten die Mittel der traditionellen Medizin.

Ernährung und Lebensstil: Was der Patient wissen muss

Die Korrektur des Lebensstils ist das erste, worauf Sie bei einer Person achten sollten, bei der atherosklerotische Plaques festgestellt wurden. Zu den nichtmedikamentösen Methoden zur Senkung des Cholesterinspiegels im Blut und zur Behandlung von Atherosklerose gehören:

Normalisierung des Körpergewichts (bei Fettleibigkeit).
Dosierte körperliche Aktivität bei ausreichender Sauerstoffversorgung. Das Volumen der Belastungen sollte mit dem behandelnden Arzt abgestimmt werden, basierend auf dem Grad der Gefäßschädigung und dem Vorliegen von Begleiterkrankungen.
Verweigerung/starke Einschränkung des Alkoholkonsums. Es wurde nachgewiesen, dass starke Getränke eine Zunahme der Dyslipidämie verursachen, was zu einem Anstieg der Triglyceride führt.
Mit dem Rauchen aufhören. Nikotin erhöht nicht nur das Risiko einer kardiovaskulären Pathologie, sondern trägt auch zur Schädigung des arteriellen Endothels bei, was eine Kette pathologischer Prozesse bei der Bildung von Cholesterinplaques auslöst.
Ausschluss von Stress und traumatischen Situationen, sowohl am Arbeitsplatz als auch zu Hause.

Patienten mit Atherosklerose sollten besonders auf ihre Ernährung achten. Die therapeutische Diät soll den Cholesterinspiegel im Blut senken und das Risiko einer zukünftigen atherosklerotischen Plaquebildung verringern.

Begrenzen Sie tierische Fette, die die wichtigsten Nahrungsquellen für Cholesterin sind. Führend im Gehalt an "schlechten" Lipiden sind Schmalz, Rinderfett, Gehirne, Nieren und andere Innereien, fettes rotes Fleisch, Hartkäse usw.
Die Grundlage der Ernährung sollten Gemüse und Obst, Ballaststoffe (Ballaststoffe) sein. Sie helfen, die Verdauung zu verbessern und den Stoffwechsel zu normalisieren.
Der Kaloriengehalt der täglichen Ernährung wird entsprechend der Belastung und der körperlichen Aktivität des Patienten ausgewählt.
Ablehnung einer solchen Kochmethode wie Braten. Alle Gerichte werden gedünstet, gekocht oder geschmort.
Es ist ratsam, rotes Fleisch (Rind, Lamm, Schwein) mindestens 2-3 Mal pro Woche durch Seefisch zu ersetzen. Fetter Fisch ist aufgrund des hohen Gehalts an "gutem" Cholesterin - Lipoproteinen hoher Dichte - bei Arteriosklerose nützlich.

Beachten Sie! In einem frühen Stadium der Arteriosklerose reicht es für den Patienten aus, einen gesunden Lebensstil zu führen und sich richtig zu ernähren: Der Cholesterinspiegel sinkt auch ohne Einnahme von Pillen.

Medikamente zur Plaquebildung

Wenn nicht-medikamentöse Behandlungen 3 Monate oder länger unwirksam sind, kann der Arzt dem Patienten Pillen verschreiben, die den Cholesterinspiegel im Blut senken und bestehende atherosklerotische Plaques auflösen.

Einschließen:

Statine;
Fibrate;
Gallensäure-Sequestriermittel;
Inhibitoren der Absorption (Absorption) von Cholesterin im Darm;
Omega-3,6.

Statine (Atorvastatin) sind heute die beliebteste Gruppe von Lipidsenkern. Sie haben folgende pharmakologische Wirkung:

Verringerte Produktion von Cholesterin in den Leberzellen.
Verringerung des Gehalts an atherogenen Lipiden in der intrazellulären Flüssigkeit.
Erhöhte Zerstörung und Ausscheidung von fettähnlichen Substanzen aus dem Körper.
Verringerung der Schwere der Entzündung des Endothels.
Vermeidung von Schäden an neuen Abschnitten der Gefäßwand.

Laut Statistik erhöhen die Medikamente der Gruppe die Lebenserwartung von Patienten mit Atherosklerose, reduzieren das Risiko von Komplikationen und tiefen Gefäßschäden erheblich. Statine haben auch ihre Nachteile: Sie können wegen der Hepatotoxizität nicht für laborbestätigte Lebererkrankungen (mit ALT 3 oder mehr als normal) verschrieben werden.

- Antilipidämie-Medikamente, die den Spiegel des „schlechten“ Cholesterins senken und die Konzentration des „guten“ Cholesterins erhöhen. Kann in Kombination mit Statinen verabreicht werden.

Die Wirkung von Gallensäurebindungsmitteln und Cholesterinaufnahmehemmern beruht auf der Bindung von Molekülen / Verhinderung der Aufnahme von Fettalkoholen im Darm und deren Abtransport aus dem Körper auf natürliche Weise. Häufige Nebenwirkungen dieser Medikamentengruppe sind Blähungen und weicher Stuhlgang.

Omega-3.6 sind beliebte Nahrungsergänzungsmittel, die antiatherogene Cholesterinfraktionen enthalten. Sie helfen, den Gehalt an „schlechtem“ LDL und VLDL im Blut zu senken und die Gefäßwände von bereits gebildeten Plaques zu reinigen.

Chirurgische Methoden zur Reinigung von Gefäßen von Plaques

Bei einer ausgeprägten Durchblutungsstörung in den mit Plaques gefüllten Gefäßen ist es möglich, eine der Methoden zur chirurgischen Korrektur des Zustands durchzuführen:

Ballonangioplastie - perkutane Injektion eines kleinen Ballons in die Höhle des betroffenen Gefäßes, der dann aufgeblasen wird, um das Lumen der Arterie zu erweitern;
stenting - die Einführung eines stabilen Ganzmetallrahmens in die Blockadestelle des Stents;
Rangieren - "Abschalten" der verengten Arterie und Schaffung einer alternativen Blutversorgung der inneren Organe durch die Kollateralen.

Kann traditionelle Medizin helfen?

Und bleiben beliebt bei der Behandlung von Arteriosklerose und der Auflösung von Cholesterinplaques. Denken Sie daran, dass jeder von ihnen nur nach Rücksprache mit einem Spezialisten eingenommen werden kann.

Zu den gängigen Rezepten für alternative Medizin gehören:

Tägliche Einnahme morgens auf nüchternen Magen 1 EL. l. pflanzliches (Oliven-, Leinsamen-, Kürbis-) Öl.
Die Verwendung einer medizinischen Mischung aus gleichen Teilen Pflanzenöl, Honig, Zitronensaft.
Behandlung mit Tinktur aus japanischem Sophora (für 1 Tasse zerkleinerte Schoten - 500 ml Wodka). Die 3 Wochen infundierte Mischung wird filtriert und nach Art. l. × 3 r / Tag. für 3-4 Monate.
Verwendung von Dillsamen. Bereiten Sie eine Infusion von 1 EL vor. l. getrocknete Samen und 200 ml kochendes Wasser. Akzeptieren gemäß Art. l. 4-5 Tage. Der Behandlungsverlauf ist lang, mindestens 2 Monate.
Tägliche Einnahme von frisch gepresstem Kartoffelsaft.
Anwendung der Zitronen-Knoblauch-Mischung. Die Knoblauchknolle und die ganze Zitrone (mit Schale) auf einer feinen Reibe reiben. Mischen Sie die resultierende Aufschlämmung und gießen Sie Wasser für einen Tag. Nehmen Sie 2 EL. l. die resultierende Flüssigkeit 2 r / d.

Die Medizin hat also noch keine magische Pille entwickelt, die Ihnen hilft, Arteriosklerose schnell und dauerhaft loszuwerden. Die Behandlung der Krankheit ist ein langer und schwieriger Prozess, der sowohl vom Arzt als auch vom Patienten maximale Effizienz erfordert. Nur ein integrierter Ansatz wird die Gesundheit des Herz-Kreislauf-Systems und Langlebigkeit erreichen.

AMYLOIDOSE

Amyloidose- eine Gruppe von Krankheiten (Formen), deren gemeinsames Merkmal die Ablagerung eines speziellen Proteins der b-fibrillären Struktur in Organen und Geweben ist.
Amyloid in Geweben tritt entweder um Kollagenfasern (perikollagene Amyloidose) oder auf Basalmembranen oder um retikuläre Fasern (periretikuläre Amyloidose) auf.

Epidemiologie. Die Häufigkeit in der Bevölkerung beträgt mindestens 1 : 50 000. Einige klinische Formen der Amyloidose sind in bestimmten Regionen der Welt bekannt: zum Beispiel familiäres Mittelmeerfieber oder familiäre Amyloidpolyneuropathie (letztere ist in Japan, Portugal, Schweden, Italien verbreitet) .
Amyloidose wird häufiger in der zweiten Lebenshälfte festgestellt.

Einstufung Nomenklaturausschuss der International Union of Immunological Societies (WHO Bulletin, 1993).
- AL-Amyloidose (A - Amyloidose, Amyloidose, L - leichte Ketten, leichte Ketten) - primär, assoziiert mit multiplem Myelom (Amyloidose wird in 10-20% der Fälle von multiplem Myelom registriert).
- AA-Amyloidose (erworbene Amyloidose, erworbene Amyloidose) - sekundäre Amyloidose vor dem Hintergrund chronisch entzündlicher Erkrankungen sowie bei familiärem Mittelmeerfieber (periodische Erkrankung).
- ATTR-Amyloidose (A - Amyloidose, Amyloidose, TTR - Transthyretin, Transthyretin) - erbliche familiäre Amyloidose (familiäre Amyloid-Polyneuropathie) und senile systemische Amyloidose.
- Ab2M-Amyloidose (A-Amyloidose, Amyloidose, b2M - b2-Mikroglobulin) - Amyloidose bei Patienten, die sich einer geplanten Hämodialyse unterziehen.

Lokalisierte Amyloidose entwickelt sich oft bei Menschen im senilen Alter (AIAPP-Amyloidose – bei nicht-insulinabhängigem Diabetes mellitus, AV-Amyloidose – bei Alzheimer-Krankheit, AANF-Amyloidose – senile atriale Amyloidose).

Pathogenese und Pathomorphologie. Moderne Konzepte der Amyloidogenese legen die Produktion eines spezifischen Amyloid-Vorläuferproteins unter dem Einfluss des sogenannten Amyloid-Releasing-Faktors nahe, der von Makrophagen aufgrund eines Gendefekts unter Einfluss eines Stimulans produziert wird. Die Bildung von AA aus SAA erfolgt durch unvollständige Spaltung durch Proteasen, die mit der Oberflächenmembran von Monozyten-Makrophagen assoziiert sind.
Die Polymerisation von löslichem AA-Protein zu Fibrillen erfolgt auch auf der Oberfläche von Makrophagen durch den Mechanismus der Vernetzung von Polypeptiden unter Beteiligung von Membranenzymen.
Ein Experiment mit Casein-Amyloidose bei Mäusen zeigte eine wichtige Rolle bei der Induktion von AA-Ablagerungen des sogenannten Amyloid-Accelerator-Faktors, der bei Entzündungen in Milz und Leber gebildet wird. ATTR-Amyloidose umfasst familiäre Amyloidpolyneuropathie (seltener Kardiopathie und Nephropathie) mit autosomal-dominanter Vererbung und systemische senile Amyloidose. Der Serumproteinvorläufer der Amyloidose in dieser Gruppe ist ein Bestandteil des Präalbuminmoleküls – Transthyretin (Transthyretin – TTR) – ein Transportprotein für Thyroxin und Retinol, das hauptsächlich in der Leber synthetisiert wird. Die hereditäre familiäre Amyloidose ist das Ergebnis einer Mutation in dem Gen, das für die Synthese des Transthyretin-Moleküls verantwortlich ist. Das mutante Transthyretin hat eine Punktsubstitution im Molekül. Es wird vermutet, dass die familiär erbliche Amyloidose auf mutierten Formen anderer Proteine beruhen könnte. Fibrillen bilden die Basis von Amyloidablagerungen.
Aus Fibrillen gewonnenes gereinigtes Amyloid ist ein Protein. Bei der renalen Amyloidose sind hauptsächlich die Glomeruli betroffen, obwohl Amyloid auch in den interstitiellen, peritubulären und vaskulären Regionen gefunden wird. In den frühen Stadien wird Amyloid als kleine Herde im Mesangium und entlang der Basalmembran abgelagert.
Im weiteren Verlauf der Erkrankung werden die Glomeruli intensiv mit Amyloidmassen gefüllt und ihr Kapillarbett reduziert.

Krankheitsbild.
Sehr oft ist Amyloidose lange Zeit asymptomatisch.
Die Art der klinischen Manifestationen hängt von der biochemischen Art des Amyloids, der Lokalisation von Amyloidablagerungen, dem Grad ihrer Prävalenz in den Organen, der Dauer der Krankheit und dem Vorhandensein von Komplikationen ab. In der Regel wird ein Komplex von Symptomen beobachtet, die mit einer Schädigung mehrerer Organe verbunden sind. Anzeichen einer Nierenbeteiligung (eigentliche renale Amyloidose) sind typisch für AA- und AL-Amyloidose, sie werden bei familiärer Amyloid-Polyneuropathie und Alzheimer-Krankheit nicht bemerkt.
Klinische Manifestationen der Amyloidose der Nieren variieren von leichter Proteinurie bis zu fortgeschrittenem NS: massive Proteinurie, Hypoproteinämie, Hyperlilidämie (Hypercholesterinämie, Störungen des LP-Gleichgewichts, erhöhter Gehalt an E-LP und Triglyceriden), ödematöses Syndrom.
Bei adrenaler Amyloidinfiltration und Hyponatriämie darf kein Ödem vorliegen.
AH entwickelt sich in 20-25 % der Fälle, hauptsächlich bei langfristiger AA-Amyloidose.
Unter den begleitenden tubulären Dysfunktionen werden Kanalazidose und Nierendiabetes beobachtet.
Vor dem Hintergrund der Amyloidose der Nieren ist die Entwicklung einer Thrombose der Nierenvenen möglich.
Bei AL-Amyloidose kann sich eine Amyuidose des Herzens entwickeln, selten bei AA-Amyloidose; es präsentiert sich normalerweise mit restriktiver Kardiomyopathie. Die häufigsten klinischen Manifestationen: Kardiomegalie, Herzinsuffizienz, verschiedene Arrhythmien.
Effusive Perikarditis ist selten.
Lokalisierte atriale Amyloidose wird häufig bei Menschen über 80 Jahren beobachtet.

Eine Schädigung des Gastrointestinaltrakts wird entweder durch die direkte Beteiligung von Organen am Amyloidprozess oder durch indirekte Veränderungen aufgrund einer Amyloidinfiltration regionaler Nervenfasern erklärt.
Amyloidose der Speiseröhre tritt häufiger gleichzeitig mit Läsionen anderer Teile des Verdauungssystems auf. Gekennzeichnet durch Dysphagie beim Schlucken von dichter und trockener Nahrung, insbesondere beim Essen im Liegen, Aufstoßen. Bei der Röntgenuntersuchung ist die Speiseröhre hypoton, die Peristaltik ist geschwächt, wenn der Patient in horizontaler Position untersucht wird, verbleibt die Bariumsuspension lange in der Speiseröhre.
Komplikationen: Amyloidgeschwüre der Speiseröhre und Blutungen aus der Speiseröhre.
Die Amyloidose des Magens wird normalerweise mit einer Amyloidose des Darms und anderer Organe kombiniert. Klinisches Bild: Schweregefühl im Oberbauch nach dem Essen, dyspeptische Störungen; röntgenuntersuchung - Glätte der Schleimhautfalten, Schwächung der Peristaltik und Entleerung des Mageninhalts.
Komplikationen: amyloide Magengeschwüre, Magenblutungen, Perforation von Geschwüren.

Differenzialdiagnose durchgeführt mit chronischer Gastritis, Magengeschwür, seltener mit einem Tumor.
Biopsiedaten (Nachweis einer Amyloidose) sind von entscheidender Bedeutung. Eine häufige Lokalisation dieser Erkrankung ist die intestinale Amyloidose. Manifestiert durch ein Gefühl von Unbehagen, Schweregefühl, seltener mäßige dumpfe oder spastische Schmerzen im Unterleib, Stuhlstörungen: Verstopfung oder anhaltender Durchfall.

Die koprologische Untersuchung zeigt schwere Steatorrhoe, Amylorrhoe, Creatorrhoe. Im Blut Anämie, Leukozytose, erhöhte ESR, Hypoproteinämie (aufgrund von Hypoalbuminämie), Hyperglobulinämie, Hyponatriämie, Hypoprothrombinämie, Hypokalzämie.
Spezielle Forschungsmethoden erkennen Verletzungen der parietalen Verdauung und Resorption im Darm.
Eine Röntgenuntersuchung ist gekennzeichnet durch Entfaltung ("Aufrichten") von Darmschlingen, Verdickung der Falten und Glätte des Reliefs der Darmschleimhaut, Verlangsamung oder Beschleunigung des Durchgangs von Bariumsuspension durch den Darm.

Eine Biopsie der Dünn- und Dickdarmschleimhaut sichert die Diagnose und ermöglicht die Differenzialdiagnose zu Enteritis und Colitis, insbesondere zur Colitis ulcerosa. Die isolierte tumorartige Amyloidose des Darms verläuft unter dem Deckmantel eines Tumors (Schmerzen, Darmverschluss) und findet sich meist schon auf dem Operationstisch.

Komplikation: schwere Hypoproteinämie durch gestörte Darmresorption, Polyhypovitaminose, Darmstenose, Amyloidgeschwüre, Darmblutungen, Perforation.

Hepatische Amyloidose ist relativ häufig.
Gekennzeichnet durch eine Zunahme und Verdichtung der Leber, ist ihre Kante bei Palpation glatt und schmerzlos. Oft das Syndrom der portalen Hypertension, Aszites. Weniger häufig sind Schmerzen im rechten Hypochondrium, dyspeptische Symptome, Splenomegalie, Gelbsucht, hämorrhagisches Syndrom.

Laborforschung bestimmen Sie die Veränderung in Protein-Sedimentproben, Hyperglobulinämie, Hypercholesterinämie, in einigen Fällen - Hyperbilirubinämie, erhöhte Aktivität der alkalischen Phosphatase, Serum-Aminotransferasen; positiver Test mit Bromsulfalein.
Von entscheidender Bedeutung für die Diagnostik ist eine Punktionsbiopsie der Leber. Komplikationen: Leberversagen (in 7 % der Fälle).

Amyloidose der Bauchspeicheldrüse wird selten diagnostiziert (tritt unter dem Deckmantel einer chronischen Pankreatitis auf); gekennzeichnet durch dumpfe Schmerzen im linken Hypochondrium, dyspeptische Symptome, pankreatogene Diarrhoe, Steatorrhoe.
Die Untersuchung des Zwölffingerdarminhalts zeigt eine exokrine Pankreasinsuffizienz.
In schweren Fällen entwickelt sich ein sekundärer Diabetes mellitus.

Hautläsionen haben das Aussehen von durchscheinenden wachsartigen Papeln oder Plaques im Gesicht, am Hals und in Bereichen mit natürlichen Falten.
Periorbitale Ekchymose ("Waschbäraugen") wurde beschrieben.
Juckreiz ist nicht typisch. Plaqueblutungen sind möglich.
In einigen Fällen gibt es dichte Schwellungen an den Fingern, die Sklerodermie ähneln.

Psychische Störungen in Form von Demenz werden bei lokalisierten Formen der Amyloidose (Alzheimer-Krankheit) festgestellt.

Bei AL-Amyloidose kann sich aufgrund eines Mangels an Gerinnungsfaktor X, der eine Affinität zu Amyloidfibrillen hat, ein hämorrhagisches Syndrom entwickeln.

Diagnose.
Laborforschung.
Analyse des Urins. Proteinurie reicht von Mikroalbuminämie bis zu massiver Proteinurie im Zusammenhang mit NS. Eine Hämaturie ist selten, eine Leukozyturie ist nicht massiv und geht nicht mit einer begleitenden Infektion einher ("dürftige Veränderungen im Harnsediment"). Zylinder sind hyalin, wachsartig, selten körnig; sie haben keine Metachromasie, wenn sie gefärbt sind, geben aber eine scharf positive PAS-Reaktion.
Aufgrund einer massiven Proteinurie tritt eine Hypoproteinämie auf (aufgrund einer Hypoalbuminämie).
Leukozytose ist möglich, ein Anstieg der ESR ist charakteristisch.
Anämie begleitet CNI oder ist mit einem chronischen Entzündungsprozess verbunden. Eine Nierenbiopsie im Frühstadium der Amyloidose zeigt amorphe hyaline Massen im Mesangium sowie eine Verdickung der Basalmembran.
Weiterhin wird diffuses extrazelluläres eosinophiles Material gefunden, das mit Kongorot mit einer spezifischen grünen Doppelbrechung gefärbt ist, wenn es unter einem polarisierten Mikroskop untersucht wird. Die Immunfluoreszenz zeigt eine schwache Ig-Fluoreszenz, da die Amyloidfibrillen (bei AL-Amyloidose) variable Regionen der leichten Ketten enthalten. EM zeigt charakteristische unverzweigte Amyloidfibrillen mit einem Durchmesser von 7,5–10 nm. Ablagerungen von Amyloidmassen finden sich nicht nur in den Glomeruli, sondern auch im Interstitium.

Ultraschall. Die Größe der Nieren ist vergrößert oder normal.
Funktionstests mit Kongorot oder Methylenblau (schnelles Verschwinden von intravenös verabreichten Farbstoffen aus dem Blutserum aufgrund ihrer Fixierung durch Amyloid sowie eine signifikante Verringerung ihrer Ausscheidung durch die Nieren) sind aufgrund ihres geringen Informationsgehalts von historischer Bedeutung. Es ist notwendig, die Entwicklung einer Amyloidose anzunehmen, wenn bei Risikopatienten (mit RA, multiplem Myelom, BEB, Tuberkulose und Lepra) eine Proteinurie festgestellt wird.

Bei erblich-familiären Syndromen, die sich durch periphere Neuropathie manifestieren, sollten Nephropathie, Kardiomegalie und Amyloidose ausgeschlossen werden. Behandlung. Aufgaben: Einschränkung der Synthese von Amyloidvorläufer (Colchicin); Hemmung der Amyloidsynthese und Verhinderung ihrer Ablagerung in Geweben; Lyse von Gewebeamyloidstrukturen.

Behandlung Hintergrunderkrankung (chronische Entzündung, RA) notwendig.
Bei aktiver Behandlung von RA mit Zytostatika (Cyclophosphamid, Chlorambucil, Azathioprin, Methotrexat) tritt Amyloidose seltener auf, und bei bereits entwickelter Amyloidose wird eine Abnahme der Schwere ihrer klinischen Manifestationen beobachtet - Stabilisierung der Nierenfunktion und Abnahme der Proteinurie. Primäre Amyloidose und multiples Myelom werden mit Chemotherapie behandelt (z. B. Kombinationstherapie mit Melphalan und Prednisolon).
Seine mangelnde Wirksamkeit und hohe Toxizität führen jedoch zur Suche nach neuen Behandlungsmethoden.

Zu den neuesten Entwicklungen in diese Richtung zählen Anthracyclin und Iododokeorubicin, die an AL-Amyloid binden und dessen Resorption fördern.

Colchicin. Beim familiären Mittelmeerfieber verzögert die Gabe von Colchicin im Frühstadium die Entwicklung einer Nephropathie, wirkt sich aber schlechter auf eine bereits gebildete renale Amyloidose aus.

Die Wirkung von Colchicin bei sekundärer AA-Amyloidose der Nieren wird untersucht.
In den frühen Stadien der AA-Amyloidose ist ein Behandlungsversuch mit Aminochinolin-Derivaten (Chloroquin 0,25-0,5 g / Tag über einen langen Zeitraum) akzeptabel, seine Wirksamkeit wurde jedoch nicht in kontrollierten Studien nachgewiesen.

Orales Dimethylsulfoxid wird zur Behandlung von Amyloidose vorgeschlagen.
Die Anfangsdosis beträgt 1 % Dimethylsulfoxid-Lösung, 10 ml 3-mal täglich. Bei guter Verträglichkeit wird die Dosis schrittweise auf 100-200 ml einer 3-5% igen Lösung pro Tag erhöht.

Behandlungsschemata für primäre Amyloidose.
- Zyklische orale Verabreichung von Melphalan (0,15–0,25 mg/kg Körpergewicht pro Tag) und Prednisolon (1,5–2,0 mg/kg pro Tag) über vier bis sieben Tage alle vier bis sechs Wochen während des Jahres, bis zu einer Kurdosis von 600 mg erreicht sind.
- Orale Anwendung von Melphalan in einer Dosis von 4 mg / Tag für drei Wochen, dann nach einer zweiwöchigen Pause - 2-4 mg / Tag vier Tage die Woche kontinuierlich, bis eine Kurdosis von 600 mg erreicht ist, in Kombination mit Prednisolon.
- Intravenöse Verabreichung hoher Melfolan-Dosen (100-200 mg/m2 Körperoberfläche für zwei Tage) mit anschließender Transplantation autologer Stammzellen.
- Intravenöse Verabreichung von Dexamethason in einer Dosis von 40 mg für vier Tage alle drei Wochen - acht Zyklen.
- Внутривенное введение дексаметазона в дозе 40 мг в 1-4, 9-12-й и 17-20-й дни 35-дневного цикла, три - шесть циклов, с последующим применением ос-интерферона в дозе 3-6 млн единиц три раза in der Woche.
- Vincristin-Doxoribucin-Dexamethason (VAD)-Schema.

Die Entwicklung einer chronischen Niereninsuffizienz ist eine Indikation für eine geplante Dialyse.
Peritonealdialyse wird bevorzugt, da sie Bedingungen für die Entfernung von b2-Mikroglobulin schafft.
Das Überleben von Patienten mit Amyloidose der Nieren unter Hämodialyse ist geringer als bei Patienten mit anderen Ursachen von CNI (Ein-Jahres-Überlebensrate von 60 %).

Eine Nierentransplantation wird bei AA-Amyloidose (vorbehaltlich einer erfolgreichen Behandlung der Grunderkrankung) und AL-Amyloidose durchgeführt.
Die Überlebensraten sind jedoch niedriger als bei anderen Nierenpathologien, die mit schweren extrarenalen Organschäden, hauptsächlich kardiovaskulären, verbunden sind.

Das Wiederauftreten einer Amyloidose im Transplantat ist häufig, hat aber wenig Einfluss auf die Gesamtprognose.
Durch die Lebertransplantation wird der Syntheseort der Amyloid-Vorstufe Transthyretin eliminiert.
Eine Splenektomie wird durchgeführt, um das hämorrhagische Syndrom zu stoppen (Eliminierung der Milz, die die größte Menge an Faktor X bindet).
„Wunder“ der letzten Jahre sind mit der Verwendung von Stammzellen verbunden. Lass uns zusammen träumen. Mitarbeiter des Pittsburgh Institute of Malignant Tumors schlugen die folgende Technik vor.
Zunächst wird Neupogen 4 Tage lang intravenös verabreicht, wodurch die Freisetzung hämatopoetischer Stammzellen in den peripheren Blutkreislauf stimuliert wird. Dann wird mit speziellen Geräten ein Teil der hämatopoetischen Stammzellen aus dem Blut isoliert.
Danach werden die isolierten Zellen in einer Kryokammer eingefroren, damit sie lange gelagert werden können.
Nach der Zubereitung der „Medizin“ erhält der Patient ein bis zwei Tage lang eine Hochdosis-Chemotherapie, um die Proteine im Blutplasma zu zerstören.

Nach dem Verlauf der Chemotherapie werden dem Patienten seine eigenen Stammzellen, die eingefroren wurden, intravenös injiziert.

Vorhersage.
Die Todesursache war Herz- oder Nierenversagen.
Nach der Entwicklung von CNI leben die Patienten normalerweise weniger als ein Jahr, nach der Entwicklung von HF etwa 4 Monate.
Bei sekundärer Amyloidose ist die Prognose besser als bei AL-Amyloidose.
In jedem Fall ist die Krankheit bei älteren Menschen schwerer.

Und oft einfach als Beta-Amyloid bezeichnet, ohne die Länge der Aminosäurekette anzugeben. Dieses Peptid kann im Gehirn eines an Alzheimer erkrankten Patienten sogenannte Amyloid-Plaques bilden, die aus Ansammlungen des in Form einer Beta-Faltung gefalteten Peptids bestehen. Das Aβ42-Peptid kann auch Oligomere bilden, die über den Prionenmechanismus Kettenreaktionen von Amyloid-Plaque und Tau-Bildung auslösen.

Struktur

Beta-Amyloide werden im Körper aus der Vorstufe von Beta-Amyloid (engl. Amyloid Precursor Protein, APP) gebildet, einem Transmembran-Glykoprotein mit unbekannter Funktion, das 695 bis 770 Aminosäurereste lang ist. Die APP-Proteolyse mit der Freisetzung von Beta-Amyloid wird sequentiell durch Beta-Sekretase und durchgeführt Gamma-Sekretase. Beta-Sekretase β-Stellen-Amyloid-Vorläuferprotein-spaltendes Enzym 1, BACE1) schneidet die Kette der APP-Aminosäurereste nahe der Plasmamembran von innen durch. Gamma-Sekretase schneidet die APP-Kette in der Transmembranregion mit erheblicher Variabilität an der Bruchstelle, wodurch eine ganze Familie von Peptiden mit einer Kettenlänge von 30 bis 51 Einheiten entsteht. Die freigesetzten Peptide gelangen in das Blutplasma, die Zerebrospinalflüssigkeit oder andere interstitielle Flüssigkeiten. In der Zerebrospinalflüssigkeit von Menschen ohne Alzheimer-Krankheit wird das Verhältnis der wichtigsten Beta-Amyloide auf etwa 50 % Aβ40, 16 % Aβ38 und 10 % Aβ42 geschätzt. Die Funktionen der meisten dieser Peptide bleiben unbekannt. Das am besten untersuchte Peptid ist Aβ42, das als einer der wichtigsten pathogenen Faktoren bei der Entstehung der Alzheimer-Krankheit gilt. Seine Aminosäuresequenz ist wie folgt:

Beta-Amyloide werden von einigen Endopeptidasen abgebaut. Im Gehirn spielt Beta-Amyloid die wichtigste Rolle bei der Aufrechterhaltung des Gleichgewichts Neprilyzin- zinkabhängig Metalloendopeptidase, das in einem gesunden Körper die Monomere und Oligomere von Beta-Amyloiden zerstört und deren Bildung aus APP kompensiert. Es ist jedoch nicht in der Lage, Amyloid-Plaques zu zerstören.

Rolle bei der Alzheimer-Krankheit

Die Alzheimer-Krankheit ist eine der häufigsten neurodegenerativen Erkrankungen im Alter. Derzeit gibt es keine Medikamente, die die Entwicklung der Krankheit verlangsamen können, ebenso wenig wie ein vollständiges Verständnis der Krankheitsursachen. Im Rahmen der am weitesten verbreiteten Amyloid-Hypothese wird angenommen, dass das Aβ42-Peptid eine wichtige Rolle bei der Auslösung irreversibler Veränderungen im Gehirn des Patienten spielt. Diese Form ist in der Lage, Oligomere und unlösliche Ansammlungen einer beträchtlichen Anzahl von Monopeptiden in der beta-Faltstruktur zu bilden, die als Amyloid-Plaques bezeichnet werden. Die ursprüngliche Version der Amyloid-Hypothese, die Anfang der 1990er Jahre von Hardy und Higgins aufgestellt wurde, ging davon aus, dass Amyloid-Plaques pathologische Veränderungen im Gehirn des Patienten verursachen, die sich in der Bildung von neurofibrillären Tangles, gestörter synaptischer Übertragung, neuronalem Tod und der daraus resultierenden Demenz äußern . Nach modernen Konzepten löst Aβ42 auf biochemischer und zellulärer Ebene eine Reihe komplexer Prozesse aus, die letztendlich zu neurodegenerativen Veränderungen im Gehirn führen.

Im Jahr 2015 stellten Studien britischer Ärzte fest, dass das Risiko einer Infektion mit Amyloid Beta iatrogen, also während medizinischer Eingriffe wie Operationen oder Injektionen, besteht. Bei der Autopsie wurden Beta-Amyloid-Plaques im Gehirngewebe von Patienten gefunden, die an der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit starben. Das Alter und das genetische Profil einiger dieser Patienten schlossen die spontane Entwicklung von Beta-Amyloid-Pathologien aus, so dass die Forscher mit hoher Wahrscheinlichkeit Injektionen von Wachstumshormonen aus der Hypophyse von Verstorbenen als Ursache der Amyloid-Erkrankung nannten . Diese Injektionen wurden hauptsächlich zur Korrektur von Wachstumsverzögerungen bei Kindern zwischen 1958 und 1985 verabreicht, bis das Risiko einer Ansteckung mit Prionenkrankheiten festgestellt wurde.

Im Jahr 2018 wurden die Ergebnisse von Studien veröffentlicht, die die Möglichkeit bestätigten, an der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit zu erkranken, wenn Mäusen menschliches Wachstumshormon injiziert wurde, das mit Beta-Amyloid „kontaminiert“ war. In der Versuchsgruppe gentechnisch veränderter Mäuse, die den Vorläufer der humanen Variante von Beta-Amyloid synthetisierten, bildeten sich Plaques in den Hirnstrukturen, während dies in der Kontrollgruppe nicht beobachtet wurde.

Wenn das Risiko einer Ansteckung mit der Alzheimer-Krankheit durch medizinische Eingriffe als erheblich eingeschätzt wird, wird dies zu erheblichen und möglicherweise äußerst kostspieligen Änderungen der Vorschriften für die Dekontamination medizinischer Instrumente führen. Beta-Amyloide neigen dazu, an Metallinstrumenten zu "kleben", und ihre zuverlässige Desinfektion von Prionen erfordert viel strengere Bedingungen als von Bakterien und Viren.

Amyloid Beta kann laut Tierstudien als antiviraler und antibakterieller Abwehrmechanismus im Gehirn wirken. Wenn Mäuse mit dem Herpesvirus infiziert werden, beginnen Nervenzellen aktiv Beta-Amyloide zu produzieren, die das Virus binden, was die Bildung von Amyloid-Plaques verursacht, aber die Entwicklung einer Enzephalitis verhindert.

Rolle bei Schlaf- und Gedächtnisstörungen

Lösliche Beta-Amyloidspiegel im Körper steigen im Wachzustand an und sinken im Schlaf. In Mäusestudien wurde festgestellt, dass Schlafentzug die Akkumulation von Beta-Amyloid in Mäusen mit Mutanten des Beta-Amyloid-Vorläufergens (APP) beschleunigt, und die Akkumulation von Beta-Amyloid in solchen Mäusen stört den Schlaf. Altersbedingte Schlaf-Wach-Rhythmusstörungen, die zu einem Anstieg der Beta-Amyloid-Konzentration führen, korrelieren mit einer Verschlechterung der Schlafqualität und können einer der Mechanismen sein, die die Gedächtnisschwäche im Alter und die Alzheimer-Krankheit beeinflussen.

Medikamente

Um den Aβ42-Spiegel zu senken, wird nach Medikamenten gesucht, die seine Bildung im Gehirn verhindern oder bereits gebildete Plaques im Gewebe entfernen. Diese Studien werden in drei Hauptbereichen durchgeführt: Wie kann die Bildung von Aβ42 verhindert werden, wie können bereits angesammelte Plaques von Aβ42 entfernt werden und wie kann die Oligomerisierung von Aβ42 verhindert werden. 1995 gelang es Forschern, transgene Mäuse mit einem mutierten menschlichen APP-Gen zu züchten, das Amyloid-Plaques in ihren Gehirnen ansammelte. Diese Mäuse schnitten schlechter bei Aufgaben ab, die das Auswendiglernen von Informationen erforderten, und wurden zu einem Modell für die Untersuchung der Wirkungen vielversprechender Anti-Amyloid-Medikamente. Bisher hat sich jedoch kein an Mäusen getestetes Medikament als wirksam beim Menschen erwiesen. Ein möglicher Grund für die fehlende Übertragung von Ergebnissen aus Mausstudien auf den Menschen könnte der Unterschied in der Neurochemie und Pathophysiologie zwischen Maus- und menschlichen Neuronen sein. Im Jahr 2014 gelang es einer Gruppe von Wissenschaftlern unter der Leitung von Rudolf Tanzi und Kim Doo-yong, eine dreidimensionale Kultur menschlicher Zellen zu erzeugen. in-vitro, bei der mit Beta-Amyloiden assoziierte neurodegenerative Veränderungen sowie Taupathien beschleunigt reproduziert werden. Diese Errungenschaft gilt als eine der vielversprechendsten in Bezug auf die schnelle Entwicklung und Erprobung von Medikamenten, die die Entwicklung der Alzheimer-Krankheit beim Menschen verhindern können, und ihr Autor wurde 2015 in die Time 100-Liste der 100 einflussreichsten Personen aufgenommen.

Anmerkungen

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Amyloidose (Amyloiddegeneration, lat. Amyloidose, griech. Amylonstärke + Eidos-Spezies + ōsis) ist eine Gruppe von Erkrankungen, die sich durch unterschiedlichste klinische Manifestationen auszeichnen und durch extrazelluläre (in der extrazellulären Matrix) Ablagerungen (systemisch oder lokal) gekennzeichnet sind von unlöslichen pathologischen fibrillären Proteinen (Protein-Polysaccharid-Komplex - Amyloid) in Organen und Geweben, die infolge komplexer Stoffwechselveränderungen (Eiweißdystrophien) entstehen. Die Hauptzielorgane sind Herz, Nieren, Nervensystem [zentral und peripher], Leber, jedoch können bei systemischen Formen fast alle Gewebe betroffen sein (Nebennieren-Amyloidose ist eine seltene Lokalisation). Sie wurden Amyloide genannt, weil sie, wenn sie mit Jod umgesetzt wurden, Stärke ähnelten. Amyloid verbleibt lange im Körper und zerfällt auch nach dem Tod lange nicht (IV Davydovsky, 1967). Amyloidose kann allein oder „sekundär“ als Folge einer anderen Erkrankung auftreten.

Derzeit wird Amyloidose als eine Gruppe von Krankheiten betrachtet, die durch die Ablagerung von fibrillärem Amyloidprotein (FBA) – einer speziellen Proteinstruktur mit einem Durchmesser von 5–10 nm und einer Länge von bis zu 800 nm – in Geweben und Organen gekennzeichnet sind aus 2 oder mehr parallelen multidirektionalen (antiparallelen) Filamenten, die sich bilden Kreuz-β-gefaltete Konformation(siehe Abb. links). Sie bestimmt die spezifische optische Eigenschaft von Amyloid - die Fähigkeit zur Doppelbrechung (nachgewiesen durch Färbung mit Kongorot [= Methode zur Bestimmung von Amyloid in Geweben]). Nach modernen Daten liegt die Prävalenz der Amyloidose in der Bevölkerung zwischen 0,1 und 6,6%.

Der Name für das Protein „Amyloid“ wurde von Rudolf Virchow vorgeschlagen, der ihn aus der Botanik entlehnte, wo das Wort Zellulose oder Stärke bedeutete. Amyloid ist in seiner Struktur ein komplexes Glykoprotein, in dem sich fibrilläre und globuläre Proteine in der Struktur mit Polysacchariden (Galactose, Glucose, Glucosamin, Galactosamine, Mannose und Fructose) befinden. Amyloid enthält Proteine, die in ihren Eigenschaften α1-, β- und γ-Globulinen, Albumin, Fibrinogen ähneln, es enthält Neuraminsäure. Die Bindungen zwischen Proteinen und Polysacchariden sind sehr stark, was sie stabil hält. Die Amyloidstruktur enthält auch eine P-Komponente, die bis zu 15 % des Gesamtamyloids ausmacht und mit dem Serumprotein SAP (Serum-Amyloid P) identisch ist. SAP ist ein von Leberzellen produziertes Protein, das zur Kategorie der akuten Phase gehört (SAP ist ein ständiger Bestandteil von Amyloidablagerungen bei allen Formen der Amyloidose).

Amyloidose ist polyätiologischer Natur. Die Hauptbedeutung wird der Amyloidogenität des wichtigsten Amyloid-Vorläuferproteins (BPA) beigemessen, das für jede Form der Amyloidose spezifisch ist. Die Amyloidogenität wird durch Veränderungen in der Primärstruktur von BPA bestimmt, die im genetischen Code festgelegt oder im Laufe des Lebens aufgrund von Mutationen erworben wurden. Um das amyloidogene Potenzial von BPA zu realisieren, ist es notwendig, eine Reihe von Faktoren zu beeinflussen, wie z. B. Entzündung, Alter und physikochemische Bedingungen in situ.

TISCH: Klassifikation der Amyloidose (bei allen Namen von Amyloidosetypen ist der Anfangsbuchstabe der Großbuchstabe „A“, was das Wort „Amyloid“ bedeutet, gefolgt von der Bezeichnung eines bestimmten BPA - A [Amyloid-A-Protein; gebildet aus dem Serum Vorläuferprotein SAA – ein Akute-Phase-Protein, das von Hepatozyten, Neutrophilen und Fibroblasten in Spurenmengen synthetisiert wird], L [leichte Ketten von Immunglobulinen], TTR [Transthyretin], 2M [β2-Mikroglobulin], B [B-Protein], IAPP [ Insel-Amyloid-Polypeptid] usw.).

beachten Sie! Die strukturellen und chemisch-physikalischen Eigenschaften von Amyloid werden durch das Haupt-BPA bestimmt, dessen Gehalt in den Fibrillen 80% erreicht und ein spezifisches Merkmal für jeden Typ von Amyloidose ist. Jedes Protein (BPA) hat signifikant unterschiedliche Mechanismen der Synthese, Verwendung und biologischen Funktionen, was die Unterschiede in den klinischen Manifestationen und Ansätzen zur Behandlung von Amyloidose bestimmt. Aus diesem Grund werden verschiedene Formen der Amyloidose als unterschiedliche Erkrankungen betrachtet (siehe Tabelle).

Trotz der Fortschritte bei der Erforschung verschiedener Arten von Amyloid bleibt das letzte Stadium der Amyloidogenese – die Bildung von Amyloidfibrillen in der extrazellulären Matrix aus BPA – weitgehend ungeklärt. Offenbar handelt es sich hierbei um einen multifaktoriellen Vorgang, der bei verschiedenen Formen der Amyloidose seine Besonderheiten aufweist. Betrachten Sie den Prozess der Amyloidogenese am Beispiel der AA-Amyloidose. Es wird angenommen, dass bei der Bildung von AA aus SAA der Prozess der unvollständigen Spaltung von SAA durch Proteasen mit der Oberflächenmembran von Monozyten-Makrophagen und der Polymerisation von löslichem AA-Protein zu Fibrillen assoziiert ist, was, wie angenommen wird, auch mit der Beteiligung von Membranenzymen, wichtig. Die Intensität der Bildung von AA-Amyloid im Gewebe hängt von der Konzentration von SAA im Blut ab. Die Menge an SAA, die von Zellen verschiedener Typen (Hepatozyten, Neutrophile, Fibroblasten) synthetisiert wird, nimmt während entzündlicher Prozesse und Tumoren um ein Vielfaches zu (eine Erhöhung des Gehalts an SAA im Blut spielt eine wichtige Rolle bei der Pathogenese der AA-Amyloidose). Für die Entwicklung einer Amyloidose reicht jedoch nur eine hohe Konzentration von SAA nicht aus, es ist auch das Vorhandensein von Amyloidogenität in BPA (dh SAA) erforderlich. Die Entstehung von Amyloidose beim Menschen ist mit der Ablagerung von SAA1 verbunden. Derzeit sind 5 SAA1-Isotypen bekannt, von denen die höchste Amyloidogenität den Isotypen 1.1 und 1.5 zugeschrieben wird. Das letzte Stadium der Amyloidogenese – die Bildung von Amyloidfibrillen aus BPA – erfolgt unter unvollständiger Spaltung von Makrophagen-Monozyten durch Proteasen. Die Stabilisierung der Amyloidfibrille und eine starke Abnahme der Löslichkeit dieses makromolekularen Komplexes sind größtenteils auf die Wechselwirkung mit Interstitium-Polysacchariden zurückzuführen.

Trotz der unterschiedlichen Arten von Amyloidproteinen gibt es eine Gemeinsamkeit in der Pathogenese verschiedener klinischer Formen der Amyloidose. Der Hauptgrund für die Entstehung der Krankheit ist das Vorhandensein einer bestimmten, oft erhöhten Menge an amyloidogenem BPA. Das Auftreten oder die Verstärkung der Amyloidogenität kann auf die Zirkulation von Proteinvarianten mit einer erhöhten Gesamthydrophobie des Moleküls, einem gestörten Verhältnis von molekularen Oberflächenladungen, zurückzuführen sein, was zu einer Instabilität des Proteinmoleküls führt und seine Aggregation zu einer Amyloidfibrille fördert. Im letzten Stadium der Amyloidogenese interagiert das Amyloidprotein mit Blutplasmaproteinen und Gewebeglykosaminoglykanen. Neben strukturellen Merkmalen sind auch die physikochemischen Eigenschaften der extrazellulären Matrix wichtig, in der die Amyloidfibrille zusammengesetzt ist. Viele Formen der Amyloidose können auch nach dem Auftreten bei älteren Menschen und im senilen Alter gruppiert werden (AL, ATTR, AIAPP, AApoA1, AFib, ALys, AANF, A-beta), was auf das Vorhandensein von Mechanismen der altersbedingten Evolution hinweist der Struktur bestimmter Proteine in Richtung zunehmender Amyloidogenität und lässt Amyloidose als eines der Modelle der Körperalterung betrachten.

Neurologische Aspekte der Amyloidose :

ATTR-Amyloidose. Die ATTR-Amyloidose umfasst die familiäre Amyloidpolyneuropathie, die autosomal-dominant vererbt wird, und die systemische senile Amyloidose. Das Vorläuferprotein bei dieser Form der Amyloidose ist Transthyretin, ein Bestandteil des Präalbuminmoleküls, das von der Leber synthetisiert wird und als Thyroxin-Transportprotein fungiert. Es wurde festgestellt, dass die hereditäre ATTR-Amyloidose das Ergebnis einer Mutation im Transthyretin-Gen ist, die zum Austausch von Aminosäuren im TTR-Molekül führt. Es gibt verschiedene Arten von erblicher Amyloidneuropathie: Portugiesisch, Schwedisch, Japanisch und einige andere. In der häufigsten Familienvariante (portugiesisch) wird an der 30. Position vom N-Terminus des Transthyretin-Moleküls Methionin durch Valin ersetzt, was die Amyloidogenität des Vorläuferproteins erhöht und seine Polymerisation zu Amyloidfibrillen erleichtert. Es sind mehrere Varianten von Transthyretinen bekannt, was der Grund für die Vielfalt der klinischen Formen der hereditären Neuropathie ist. Klinisch ist diese Krankheit durch eine fortschreitende periphere und autonome Neuropathie gekennzeichnet, die mit einer Schädigung des Herzens, der Nieren und anderer Organe in unterschiedlichem Ausmaß einhergeht. Systemische senile Amyloidose entwickelt sich nach dem 70. Lebensjahr als Ergebnis altersbedingter Konformationsänderungen in normalem Transthyretin, was offensichtlich seine Amyloidogenität verstärkt. Die Zielorgane der senilen Amyloidose sind Herz, Hirngefäße und Aorta.

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lesen Sie auch den Artikel "Die Niederlage des peripheren Nervensystems bei systemischer Amyloidose" Safiulina E.I., Zinovieva O.E., Rameev V.V., Kozlovskaya-Lysenko L.V.; Staatliche Autonome Bildungseinrichtung für Hochschulbildung „Erste Moskauer Staatliche Medizinische Universität, benannt nach I.I. SIE. Sechenov" Gesundheitsministerium der Russischen Föderation, Moskau (Zeitschrift "Neurology, Neuropsychiatry, Psychosomatics" Nr. 3, 2018) [lesen]

Alzheimer-Krankheit(BA) ist eine genetisch bedingte fortschreitende neurodegenerative Erkrankung, die auf dem Absterben von Neuronen in den Gehirnhälften beruht; klinische Manifestationen der Krankheit sind eine Abnahme des Gedächtnisses und anderer kognitiver Funktionen (Intelligenz, Praxis, Gnosis, Sprache). Derzeit wurden 4 Hauptgene identifiziert, die für die Entstehung dieser Krankheit verantwortlich sind: ein Gen, das für ein Amyloid-Vorläuferprotein (APP, Chromosom 21) kodiert, Gene, die für Enzyme [Alpha-, Beta-, Gamma-Sekretasen] kodieren, die APP metabolisieren: Presenilin-1 (Chromosom 14), Presenilin-2 (Chromosom 1). Eine besondere Rolle kommt dem hetero- oder homozygoten Träger der vierten Isoform von Apolipoprotein E (APOE 4) zu.

Normalerweise wird das Amyloid-Vorläuferprotein (APP) durch Alpha-Sekretase in lösliche (gleich große) Polypeptide gespalten, die nicht pathogen sind, und (APP) wird aus dem Körper ausgeschieden; in der Pathologie der Gene, die für den Metabolismus von APP verantwortlich sind, wird letzteres durch Beta- und Gamma-Sekretasen in Fragmente unterschiedlicher Länge gespalten. In diesem Fall werden unlösliche lange Fragmente des Amyloidproteins (Alpha-Beta-42) gebildet, die anschließend in der Substanz (Parenchym) des Gehirns und den Wänden der Hirngefäße abgelagert werden (das Stadium der diffusen zerebralen Amyloidose), was dazu führt zum Absterben von Nervenzellen. Außerdem kommt es im Gehirnparenchym zu einer Aggregation unlöslicher Fragmente zu einem pathologischen Protein, Beta-Amyloid („verschachtelte“ Ablagerungen dieses Proteins im Gehirnparenchym werden als senile Plaques bezeichnet). Die Ablagerung von Amyloid-Protein in den Hirngefäßen führt zur Entwicklung der zerebralen Amyloid-Angiopathie, die eine der Ursachen der chronischen zerebralen Ischämie ist.

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Beta-Amyloid und unlösliche Fraktionen von diffusem Amyloid-Protein haben neurotoxische Eigenschaften. Das Experiment zeigte, dass vor dem Hintergrund der zerebralen Amyloidose Entzündungsmediatoren des Gewebes aktiviert werden, die Freisetzung von exzitatorischen Mediatoren (Glutamat, Aspartat usw.) zunimmt und die Bildung freier Radikale zunimmt. Das Ergebnis dieser komplexen Kaskade von Ereignissen ist eine Schädigung der neuronalen Membranen, ein Indikator dafür ist die Bildung von neurofibrillären Bündeln (NFS) innerhalb der Zellen. NFCs sind Fragmente einer biochemisch veränderten inneren Membran eines Neurons und enthalten hyperphosphoryliertes Tau-Protein. Normalerweise ist das Tau-Protein eines der Hauptproteine der inneren Membran von Neuronen. Das Vorhandensein von intrazellulärem NPS weist auf eine irreversible Schädigung der Zelle und ihren bevorstehenden Tod hin, wonach NPS in den interzellulären Raum eintreten ("NPS-Geister"). Zuallererst und im größten Ausmaß leiden die Neuronen, die senile Plaques umgeben.

Vom Beginn der Ablagerung von Amyloidprotein im Gehirn bis zur Entwicklung der ersten Krankheitssymptome - leichte Vergesslichkeit - vergehen 10-15 Jahre. Die Geschwindigkeit der BA-Progression wird zu einem großen Teil durch die Schwere der begleitenden somatischen Pathologie, vaskuläre Risikofaktoren sowie die intellektuelle Entwicklung des Patienten bestimmt. Bei Patienten mit hohem Bildungsniveau und ausreichender intellektueller Belastung schreitet die Krankheit langsamer voran als bei Patienten mit Sekundar- oder Grundschulbildung und unzureichender intellektueller Aktivität. In diesem Zusammenhang wurde die Theorie der kognitiven Reserve entwickelt, wonach das menschliche Gehirn während der intellektuellen Aktivität neue interneuronale Synapsen bildet und immer größere Neuronenpopulationen am kognitiven Prozess beteiligt sind. Dadurch kann ein kognitiver Defekt auch bei fortschreitender Neurodegeneration leichter kompensiert werden.

Diagnose Amyloidose. Die aufgrund klinischer und Labordaten vermutete Amyloidose muss morphologisch durch den Nachweis von Amyloid in Gewebebiopsien bestätigt werden. Bei Verdacht auf eine Amyloidose vom AL-Typ wird eine Knochenmarkpunktion empfohlen. Am häufigsten wird zur Diagnose verschiedener Arten von Amyloidose eine Biopsie der Schleimhaut des Rektums, der Niere und der Leber durchgeführt. Eine Biopsie der Schleim- und Submukosaschichten des Rektums zeigt bei 70% der Patienten Amyloid und eine Nierenbiopsie - in fast 100% der Fälle. Bei Patienten mit Karpaltunnelsyndrom sollte Gewebe, das während einer Karentfernt wurde, auf Amyloid getestet werden. Biopsiematerial zum Nachweis von Amyloid sollte mit Kongorot gefärbt werden, gefolgt von einer Mikroskopie in polarisiertem Licht, um Doppelbrechung nachzuweisen.

Die moderne morphologische Diagnostik der Amyloidose umfasst nicht nur den Nachweis, sondern auch die Typisierung von Amyloid, da die Art des Amyloids die therapeutische Taktik bestimmt. Zur Typisierung wird häufig eine Probe mit Kaliumpermanganat verwendet. Wenn mit Kongorot gefärbte Präparate mit 5%iger Kaliumpermanganatlösung behandelt werden, verliert das Amyloid vom AA-Typ Farbe und verliert seine Doppelbrechungseigenschaft, während das Amyloid vom AL-Typ sie behält. Die Verwendung von alkalischem Guanidin ermöglicht eine genauere Differenzierung von AA- und AL-Amyloidose. Die effektivste Methode zur Typisierung von Amyloid ist eine immunhistochemische Untersuchung unter Verwendung von Antiseren gegen die Haupttypen von Amyloidprotein (spezifische Antikörper gegen AA-Protein, Immunglobulin-Leichtketten, Transthyretin und Beta-2-Mikroglobulin).

beachten Sie! Amyloidose ist eine multisystemische Erkrankung, bei der selten nur ein Organ betroffen ist. Wenn die Anamnese eine Kombination von Symptomen wie allgemeine Schwäche, Abmagerung, leichte Blutergüsse, früh einsetzende Dyspnoe, periphere Ödeme, sensorische Veränderungen (Karpaltunnelsyndrom) oder orthostatische Hypotonie erwähnt, sollte eine Amyloidose vermutet werden. Die hereditäre Amyloidose ist gekennzeichnet durch eine belastete Familienanamnese mit "neuromuskulären" Läsionen unbekannter Ätiologie oder Demenz, bei Aβ2M-Amyloidose - der Anwendung von Hämodialyse, bei AA-Amyloidose - dem Vorhandensein eines chronischen Entzündungsprozesses. Auch muss eine Amyloidose bei Patienten mit Nierenerkrankungen unbekannter Ursache ausgeschlossen werden, insbesondere mit nephrotischem Syndrom, inkl. bei Patienten mit restriktiver Kardiomyopathie. Amyloidose ist wahrscheinlicher bei Vorliegen dieser beiden Syndrome. Bei der AA-Amyloidose ist neben der Niere das dominante Zielorgan die Leber, daher sollte bei der Differenzialdiagnose der Ursachen einer schweren Hepatomegalie in Kombination mit einer Nierenschädigung eine Amyloidose ausgeschlossen werden.

weiterführende Literatur:

Artikel "Schwierigkeiten bei der Diagnose und Behandlung von AL-Amyloidose: ein Überblick über die Literatur und eigene Beobachtungen" V.V. Ryschko, A.A. Klodzinsky, E. Yu. Varlamova, O.M. Sorkina, MS Sateva, I.I. Kalinina, M.Zh. Alexanjan; Hämatologisches Forschungszentrum der Russischen Akademie der Medizinischen Wissenschaften, Moskau (Zeitschrift „Clinical Oncohematology“ Nr. 1, 2009) [